Огляд літературних джерел свідчить про розповсюдженість проблеми розвитку оксидативного стресу як побічного явища багатьох патологічних процесів у тварин і людей. Зважаючи на це, важливе значення мають розробка способів і засобів його профілактики та корекції, оскільки його корекція може бути неспецифічною терапією при розвитку багатьох патологічних процесів. В умовах розвитку оксидативного стресу спостерігають порушення окисно-відновних процесів, проникності клітинних мембран та їх цілісності. Подолання наслідків оксидативного стресу потребує препаратів з високою біодоступністю, які здатні стимулювати природну систему антиоксидантного захисту організму та нейтралізувати токсичні ефекти ксенобіотиків. Зниження прояву оксидативного стресу часто полягає в адаптації природної системи антиоксидантного захисту організму до збільшення надходження чи утворення активних форм кисню та продуктів вільнорадикального окиснення. Макро- і мікроелементи засвоюються організмом тварин і людини переважно через систему травлення. Для корекції дефіцитів окремих елементів використовують мінеральні та вітамінно-мінеральні добавки до раціону, а у випадку гострого дефіциту – препарати для парентерального введення. Хелати хімічних елементів все частіше використовуються в терапевтичній практиці, оскільки їм властива вища біодоступність порівняно з органічними та неорганічними солями цих же елементів. Застосування сполук з вищою біодоступністю дозволяє вводити меншу кількість препарату в перерахунку на метал, що дозволить уникнути подразнюючої дії та покращити органолептичні показники зберігши або навіть посиливши терапевтичний ефект. Хелатам властива нижча подразнювальна дія за тих же концентрацій, що і в сольових засобах. Отже, дослідження біохімічних механізмів дії препарату (зокрема при корекції оксидативного стресу) є актуальним питанням, що спонукає нас до його вивчення з метою розробки препарату з високою біодоступністю та підтвердження його ефективності
біопрепарати; оксидативний стрес; магній; фосфор; хелат
[1] Allen, L.H. (2002). Advantages and limitations of iron amino acid chelates as iron fortificants. Nutrition Reviews, 60(7), S18-S45. doi: 10.1301/002966402320285047.
[2] Ammerman, C.B. (2000). Chemical characteristics and relative bioavailability of supplemental organic zinc sources for poultry and ruminants. Journal of Animal Science, 78(8), 2039-2054. doi: 10.2527/2000.7882039x.
[3] Ashmead, S.D. (2001). The chemistry of ferrous bis-glycinate chelate. Archivos Latinoamericanos de Nutricion, 51(1), 7-12. Retrieved from https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11688084/.
[4] Barnes, P. J. (2020). Oxidative stress-based therapeutics in COPD. Redox Biology, 33, article number 101544. doi: 10.1016/j.redox.2020.101544.
[6] Breymann, C., Honegger, C., Hösli, I., & Surbek, D. (2017). Diagnosis and treatment of iron-deficiency anaemia in pregnancy and postpartum. Archives of Gynecology and Obstetrics, 296(6), 1229-1234. doi: 10.1007/s00404-017-4526-2.
[7] Cao, J., Henry, P.R., Guo, R., Holwerda, R.A., Toth, J.P., Littell, R.C., Miles, R.D., &
[8] Case, D.R., Zubieta, J., & P Doyle, R. (2020). The coordination chemistry of bio-relevant ligands and their magnesium complexes. Molecules, 25(14), article number 3172. doi: 10.3390/molecules25143172.
[9] Case, D.R., Zubieta, J., Gonzalez, R., & Doyle, R.P. (2021). Synthesis and chemical and biological evaluation of a glycine tripeptide chelate of magnesium. Molecules, 26(9), article number 2419. doi: 10.3390/molecules26092419.
[10] Chen, Y., Xiong, S., Zhao, F., Lu, X., Wu, B., & Yang, B. (2019). Effect of magnesium on reducing the UV-induced oxidative damage in marrow mesenchymal stem cells. Journal of Biomedical Materials Research Part A, 107(6), 1253-1263. doi: 10.1002/jbm.a.36634.
[11] Durlach, J., Guiet-Bara, A., Pagès, N., Bac, P., & Bara, M. (2005). Magnesium chloride or magnesium sulfate: A genuine question. Magnesium Research, 18(3), 187-192. Retrieved from https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16259379/.
[12] Flora, S.J., & Pachauri, V. (2010). Chelation in metal intoxication. International Journal of Environmental Research and Public Health, 7(7), 2745-2788. doi: 10.3390/ijerph7072745.
[13] Fong, J., & Khan, A. (2012). Hypocalcemia: Updates in diagnosis and management for primary care. Canadian Family Physician, 58(2), 158-162. Retrieved from https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22439169/.
[14] Fouad, G.T., Evans, M., Sharma, P., Baisley, J., Crowley, D., & Guthrie, N. (2013). A randomized, double-blind clinical study on the safety and tolerability of an iron multi-amino acid chelate preparation in premenopausal women. Journal of Dietary Supplements, 10(1), 17-28. doi: 10.3109/19390211.2012.758217.
[15] Głąb, T.K., & Boratyński, J. (2017). Potential of casein as a carrier for biologically active agents. Topics in Current Chemistry, 375(4), article number 71. doi: 10.1007/s41061-017-0158-z.
[16] Grande, A., Leleu, S., Delezie, E., Rapp, C., De Smet, S., Goossens, E., Haesebrouck, F., van Immerseel, F., & Ducatelle, R. (2020). Dietary zinc source impacts intestinal morphology and oxidative stress in young broilers. Poultry Science, 99(1), 441-453. doi: 10.3382/ps/pez525.
[17] Hax, L.T., Rincón, J., Schneider, A., Pegoraro, L., Franco, C.L., Alves, P.R., Pradieé, J., del Pino, F., & Nunes, C.M. (2019). Effect of butafosfan supplementation during oocyte maturation on bovine embryo development. Zygote, 27(5), 321-328. doi: 10.1017/S0967199419000327.
[18] Hertrampf, E., & Olivares, M. (2004). Iron amino acid chelates. International Journal for Vitamin and Nutrition Research, 74(6), 435-443. doi: 10.1024/0300-9831.74.6.435.
[19] Hybertson, B.M., Gao, B., Bose, S.K., & McCord, J.M. (2011). Oxidative stress in health and disease: The therapeutic potential of Nrf2 activation. Molecular Aspects of Medicine, 32(4–6), 234-246. doi: 10.1016/j.mam.2011.10.006.
[20] Ibrahim, O., & O’Sullivan, J. (2020). Iron chelators in cancer therapy. Biometals, 33(4–5), 201-215. doi: 10.1007/s10534-020-00243-3.
[21] Jahanian, R., & Rasouli, E. (2015). Effects of dietary substitution of zinc-methionine for inorganic zinc sources on growth performance, tissue zinc accumulation and some blood parameters in broiler chicks. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition, 99(1), 50-58. doi: 10.1111/jpn.12213.
[22] Jeppsen, R.B. (2001). Toxicology and safety of Ferrochel and other iron amino acid chelates. Archivos Latinoamericanos de Nutricion, 51(1), 26-34. Retrieved from https://pubmed.ncbinlm.nih.gov/11688078/.
[23] Kaliaperumal, R., Venkatachalam, R., Nagarajan, P., & Sabapathy, S.K. (2021). Association of serum agnesium with oxoidative stress in the pathogenesis of diabetic cataract. Biological Trace Element Research, 199(8), 2869-2873. doi: 10.1007/s12011-020-02429-9.
[24] Kaliaperumal, R., Venkatachalam, R., Nagarajan, P., & Sabapathy, S.K. (2021). Association of serum agnesium with oxoidative stress in the pathogenesis of diabetic cataract. Biological Trace Element Research, 199(8), 2869-2873. doi: 10.1007/s12011-020-02429-9.
[25] Kamiya, K., Boero, M., Shiraishi, K., & Oshiyama, A. (2006). Enol-to-keto tautomerism of peptide groups. The Journal of Physical Chemistry B, 110(9), 4443-4450. doi: 10.1021/jp056250p.
[26] Kontoghiorghe, C.N., Kolnagou, A., & Kontoghiorghes, G.J. (2015). Phytochelators intended for clinical use in iron overload, other diseases of iron imbalance and free radical pathology. Molecules, 20(11), 20841-20872. doi: 10.3390/molecules201119725.
[27] Kreipe, L., Deniz, A., Bruckmaier, R.M., & van Dorland, H.A. (2011). First report about the mode of action of combined butafosfan and cyanocobalamin on hepatic metabolism in nonketotic early lactating cows. Journal of Dairy Science, 94(10), 4904-4914. doi: 10.3168/jds.2010-4080.
[28] Kwiatkowski, J.L. (2008). Oral iron chelators. Pediatric Clinics of North America, 55(2), 461-482. doi: 10.1016/j.pcl.2008.01.005.
[29] Li, C., Chen, T., & Han, L.B. (2016). Iron-catalyzed clean dehydrogenative coupling of alcohols with P(O)-H compounds: A new protocol for ROH phosphorylation. Dalton Transactions, 45(38), 14893-14897. doi: 10.1039/c6dt02236g.
[30] Li, Q., Dahl, D.B., Vannucci, M., Joo H., & Tsai, J.W. (2014). Bayesian model of protein primary sequence for secondary structure prediction. PloS Оne, 9(10), p. 109832. doi: 10.1371/journal.pone.0109832.
[31] Ma, W.Q., Sun, H., Zhou, Y., Wu, J., & Feng, J. (2012). Effects of iron glycine chelate on growth, tissue mineral concentrations, fecal mineral excretion, and liver antioxidant enzyme activities in broilers. Biological Trace Element Research, 149(2), 204-211. doi: 10.1007/s12011-012-9418-5.
[32] Madende, M., Osthoff, G., Patterton, H.G., Patterton, H.E., Martin, P., & Opperman, D.J. (2015). Characterization of casein and alpha lactalbumin of African elephant (Loxodonta africana) milk. Journal of Dairy Science, 98(12), 8308-8318.
doi: 10.3168/jds.2014-9195.
[33] Matheis, G., Penner, M.H., Feeney, R.E., & Whitaker, J.R. (1983). Phosphorylation of casein and lysozyme by phosphorus oxychloride. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 31(2), 379-387. doi: 10.1021/jf00116a049.
[34] Melov, S. (2002). Animal models of oxidative stress, aging, and therapeutic antioxidant interventions. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 34(11), 1395-1400. https://doi.org/10.1016/s1357-2725(02)00086-9 .
[35] Miner-Williams, W.M., Stevens, B.R., & Moughan, P.J. (2014). Are intact peptides absorbed from the healthy gut in the adult human? Nutrition Research Reviews, 27(2), 308-329. doi: 10.1017/S0954422414000225.
[36] Morais, J.B., Severo, J.S., Santos, L.R., de Sousa, M.S.R., de Oliveira, S.R., de Oliveira, A.R., Cruz, K.J., & de Nascimento M.D. (2017). Role of magnesium in oxidative stress in individuals with obesity. Biological Trace Element Research, 176(1), 20-26. doi: 10.1007/s12011-016-0793-1.
[37] Name, J.J., Vasconcelos, A.R., & Valzachi Rocha Maluf, M.C. (2018). Iron bisglycinate chelate and polymaltose iron for the treatment of iron deficiency anemia: A pilot randomized trial. Current Pediatric Reviews, 14(4), 261-268.
Retrieved from https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30280670/.
[38] Nuber, U., van Dorland, H.A., & Bruckmaier, R.M. (2016). Effects of butafosfan with or without cyanocobalamin on the metabolism of early lactating cows with subclinical ketosis. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition, 100(1), 146-155. doi: 10.1111/jpn.12332.
[39] Patent of Ukraine for utility model No. 139707. Veterinary drug “Biophosphomag”. Retrieved from https://base.uipv.org/searchINV/search.php?action=viewdetails&IdClaim=265257.
[40] Pereira, R.A., Silveira, P.A., Montagner, P., Schneider, A., Schmitt, E., Rabassa, V.R., Pfeifer, L.F., del Pino, F.A., Pulga, M.E., & Corrêa, M.N. (2013). Effect of butaphosphan and cyanocobalamin on postpartum metabolism and milk production in dairy cows. Animal: An International Journal of Animal Bioscience, 7(7), 1143-1147. doi: 10.1017/S1751731113000013.
[41] Pineda, O., & Ashmead, H.D. (2001). Effectiveness of treatment of iron-deficiency anemia in infants and young children with ferrous bis-glycinate chelate. Nutrition, 17(5), 381-384. doi: 10.1016/s0899-9007(01)00519-6.
[42] Rafiq, S., Huma, N., Pasha, I., Sameen, A., Mukhtar, O., & Khan, M.I. (2016). Chemical composition, nitrogen fractions and mino aacids profile of milk from different animal species. Asian-Australasian Journal of Animal Sciences, 29(7), 1022-1028. Retrieved from doi: 10.5713/ajas.15.0452.
[43] Rehan, F., Ahemad, N., & Gupta, M. (2019). Casein nanomicelle as an emerging biomaterial – a comprehensive review. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 179, 280-292. doi: 10.1016/j.colsurfb.2019.03.051.
[44] Robberecht, H., Verlaet, A., Breynaert, A., de Bruyne, T., & Hermans, N. (2020). Magnesium, iron, zinc, copper and selenium status in attention-deficit/hyperactivity disorder (ADHD). Molecules, 25(19), article number 4440.
doi: 0.3390/molecules25194440.
[45] Rollin, E., Berghaus, R.D., Rapnicki, P., Godden, S.M., & Overton, M.W. (2010). The effect of injectable butaphosphan and cyanocobalamin on postpartum serum beta-hydroxybutyrate, calcium, and phosphorus concentrations in dairy cattle. Journal of Dairy Science, 93(3), 978-987. doi: 10.3168/jds.2009-2508.
[46] Rubio-Aliaga, I., & Daniel, H. (2008). Peptide transporters and their roles in physiological processes and drug disposition. Xenobiotica, 38(7–8), 1022-1042. doi: 10.1080/00498250701875254.
[47] Rutkowska-Zbik, D., Witko, M., & Fiedor, L. (2013). Ligation of water to magnesium chelates of biological importance. Journal of Molecular Modeling, 19(11), 4661-4667. doi: 10.1007/s00894-012-1459-3.
[48] Shah, N.C., Shah, G.J., Li, Z., Jiang, X.C., Altura, B.T., & Altura, B.M. (2014). Shortterm magnesium deficiency downregulates telomerase, upregulates neutral sphingomyelinase and induces oxidative DNA damage in cardiovascular tissues: Relevance to atherogenesis, cardiovascular diseases and aging. International Journal of Clinical and Experimental Medicine, 7(3), 497-514. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3992387/.
[49] Shenkin, A. (2006). Micronutrients in health and disease. Postgraduate Medical Journal, 82(971), 559-567. doi: 10.1136/pgmj.2006.047670.
[50] Smith, M.B. (2001). Acyl substitution reactions. In M.B. Smith & J. March (Eds.), Advanced organic chemistry (pp. 1218-1223). New York: Wiley Interscience.
[51] Sproul, G.D. (2020). Evaluation of electronegativity scales. ACS Omega, 5(20), 11585-11594. doi: 10.1021/acsomega.0c00831.
[52] Tarallo, A., Damiano, C., Strollo, S., Minopoli, N., Indrieri, A., Polishchuk, E., Zappa, F., Nusco, E., Fecarotta, S., Porto, C., Coletta, M., Iacono, R., Moracci, M., Polishchuk, R., Medina, D.L., Imbimbo, P., Monti, D.M., de Matteis, M.A., & Parenti, G. (2021). Correction of oxidative stress enhances enzyme replacement therapy in Pompe disease. EMBO Molecular Medicine, 13(11), p. 14434. doi: 10.15252/emmm.202114434.
[53] Thongon, N., & Krishnamra, N. (2011). Omeprazole decreases magnesium transport across Caco-2 monolayers. World Journal of Gastroenterology, 17(12), 1574-1583. doi: 10.3748/wjg. v17.i12.1574.
[54] Thongon, N., & Krishnamra, N. (2012). Apical acidity decreases inhibitory effect of omeprazole on Mg (2+) absorption and claudin-7 and -12 expression in Caco-2 monolayers. Experimental & Molecular Medicine, 44(11), 684-693.
doi: 10.3858/emm.2012.44.11.077.
[55] Udechukwu, M.C., Collins, S.A., & Udenigwe, C.C. (2016). Prospects of enhancing dietary zinc bioavailability with food-derived zinc-chelating peptides. Food & Function, 7(10), 4137-4144. doi: 10.1039/c6fo00706f.
[56] Weiller, M., Alvarado-Rincón, J.A., Jacometo, C.B., Barros, C.C., de Souza, I., Hax, L.T., da Silva, T.C., Mattei, P., Barbosa, A.A., Feijó, J.O., Pereira, R.A., Brauner, C.C., Rabassa, V.R., del Pino, F., & Corrêa, M.N. (2020). Butaphosphan effects on glucose metabolism involve insulin signaling and depends on nutritional plan. Nutrients, 12(6), article number 1856. doi: 10.3390/nu12061856.
[57] Xiong, B., Wang, G., Zhou, C., Liu, Y., Li, J., Zhang, P., & Tang, K. (2018). DCC-assisted direct esterification of phosphinic and phosphoric acids with O-nucleophiles. Phosphorus, Sulfur, and Silicon and the Related Elements, 193(4), 239-244. doi: 10.1080/10426507.2017.1395438.
[58] Yamamoto, M., & Yamaguchi, T. (2007). Causes and treatment of hypomagnesemia. Clinical Calcium, 17(8), 1241-1248. doi: clica070812411248.